Imobilização de lipases por adsorção em agarose modificada.

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Autoria: BRIGIDA, A. I. S.; SILVA, C. M.; STEPHAN, M. P.; ARAUJO, C. A.; SILVA, K. N.; GOTTSCHALK, L. M. F.

Resumo: Buscando contribuir para o desenvolvimento de processos contínuos e o reuso de enzimas, bem como promovendo uma maior estabilidade e atividade catalítica de enzimas, muitos estudos vem sendo realizados para obtenção de lipases imobilizadas. Neste trabalho o processo de imobilização de lipases de Aspergillus niger C e de Thermomyces lanuginosus por adsorção em agarose modificada foi avaliado. A imobilização ocorreu a pH 7 em três tipos de suportes a base de agarose: octil sepharose, DEAE sepharose e CM sepharose. O uso de octil sepharose mostrou-se mais eficiente na obtenção de derivados mais ativos frente à DEAE e CM sepharose, independente do tipo de extrato de lipase usado. Maior atividade no derivado foi obtida na imobilização de lipase de T. lanuginosus (304 U/g de octil sepharose) com 1,1 mg de proteína adsorvida em 1 grama de suporte.

Ano de publicação: 2016

Tipo de publicação: Artigo em anais e proceedings

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